3. ADHESIÓN DE LA CÉLULA TUMORAL A LA MATRIZ EXTRACELULAR

3.          ADHESIÓN DE LA CÉLULA TUMORAL A LA MATRIZ EXTRACELULAR

Para que una célula tumoral pueda separarse de la masa tumoral y migrar necesita que las adhesiones fuertes matriz-célula se rompan mientras que, por el contrario, cuando las células se desprenden del tumor original se adhieren en primer lugar a la matriz extracelular para después continuar con su proceso de diseminación por las distintas estructuras.

En este proceso están implicadas distintas glucoproteínas presentes en la matriz extracelular como son las integrinas, que se unen con gran afinidad a distintas proteínas del estroma como fibronectina, fibrina, vitronectina, colágeno tipo I y trombospondina. Las integrinas son una familia de aproximadamente 20 heterodímeros, cada uno compuesto por dos subunidades: α de 140 kD y ß de 95 kD.

Se cree que la conexión de las integrinas con la fibrina y la trombospondina facilitaría la interacción con plaquetas y con las células endoteliales. (Liotta & Stetler, 1993). De forma general, las células neoplásicas producen menos integrina que las células normales, lo que facilitaría su motilidad dentro de los vasos y por consiguiente la amplificación de la capacidad de invasión. Sin embargo, algunos estudios apuntan a que las células neoplásicas elaboran nuevas integrinas, que paradójicamente ayudarían en la motilidad y facilitarían la interacción de las células tumorales con las proteínas de la matriz (Nicolson, 1998).

Cuando la célula tumoral llega a un órgano secundario, el factor tisular a través de la activación de trombina dispara la formación de fibrina. Junto con otras proteínas de adhesión tal como vitronectina, laminina y fibronectina, la fibrina forma una matriz provisional, la cual sostiene la angiogénesis y el crecimiento del tumor. Estos componentes de la matriz controlan la proliferación celular, migración, supervivencia y apoptosis a través de interacciones con moléculas de adhesión expresadas en la superficie celular.